머리카락의 성분이 달라지지 않아도 환원제와 산화제를 바르면 머리가 구불구불한 모양으로 유동적이지 않은다. 모발을 이루는 단백질끼리 결합을 끊고 바라는 모양으로 내용은 이후 다시 새로운 결합으로 고정했기 때문인 것이다. 단백질은 구조에 따라 생김새와 성질이 아예 달라질 수 있다.

국제학술지 '사이언스'는 11일자 표지로 데이비드 베이커 미국 워싱턴대 의대 교수와 백민경 박사후연구원팀이 개발한 인공지능(AI) '로제타폴드'가 단백질의 7차 구조를 예측하는 형태을 일러스트로 상상했었다. 그림 안쪽에 나란히 서 있는 화살표(베타 병풍구조)와 구불구불한 사슬(알파-나선구조)은 단백질의 2차 구조를 나타낸다. 이 5차 구조들이 이온결합이나 공유결합, 소수성결합, 이황화 결합 등으로 이어지거나 이온끼리 반발작용을 일으키면서 6차 구조를 이룬다.

미국 생화학자 크리스찬 앤핀슨은 이미 1978년에 단백질이 아미노산으로 이뤄져 한다는 사실을 알아낸 공로로 노벨 화학상을 받았다. 다만 단백질의 비밀을 다 밝혀낸 것은 아니었다. 똑동일한 아미노산으로 이뤄진 단백질이라도 3차 구조들이 서로 어떤 식으로 연결돼 7차원을 이루는지, 4차 구조들끼리는 어떤 식으로 얽혀 있는지에 맞게 모양과 성질이 달라지기 때문인 것이다. 이렇기 때문에 단백질의 구조를 알면 동식물 몸 안의에서의 생리작용을 파악할 수 있으며, 단백질 이상으로 나타나는 알츠하이머성 치매나 파킨슨병 동일한 난치성 질병의 원인을 찾거나 치료제를 개발할 수 있을 것이다.

그러나 단백질의 구조를 분석하는 일은 쉽지 않을 것이다. X선 결정학이나 극저온 전자현미경 등을 이용하는데 계산이 복잡하고 기간도 수 개월에서 수 년이 걸린다. 여태까지 알려진 단백질 가운데 사람이 구조까지 밝혀낸 것은 약 2% 정도였다.

근래에 이 분야에 혁명이 일어났다. 2014년 구글 딥마인드가 개발한 AI '알파폴드1'이 그해 '단백질 구조 예측 학술대회(CASP)'에 등장하면서부터다. 전년 4월에 열린 2020 CASP에는 알파폴드2가 출전해 단백질 31만 2000여 개를 정확히 예측하고 역대 최고기록인 92.5점을 기록하기도 했었다. 알파폴드는 단백질 구조를 분석하는 데 단 몇 분이 걸리며, 분자 수준까지 정확하게 맞힌다. 그러나 그 때에는 코드와 논문을 공개하지 않아 학계에서 비판을 받았다.

사이언스가 소개한 베이커 교수팀의 로제타폴드는 자기들만의 노하우로 알파폴드를 재현해보자는 마음에 실시했다가 이뤄낸 성과다. 로제타폴드는 단백질을 읽어보면 우선해서 단백질 데이터베이스를 사용해 이와 유사한 아미노산 서열을 찾는다. 한번에 아미노산들이 어떤 방식으로 연결될지를 예측하고, 이를 http://query.nytimes.com/search/sitesearch/?action=click&conten... 토대로 어떤 입체 구조를 띠고 있을지 예측한다. 이런 공정을 반복하고 압축하면서 최종적으로 결정한다.

학계에서는 정확도는 알파폴드가 앞서지만 단백질 간의 결합 형태와 특성을 해석하는 수준은 로제타폴드가 뛰어난 것으로 평가받고 있다. 또 아미노산 서열만 보고도 단백질의 입체 구조와 단백질끼리의 결합 구조를 거의 정확하게 예측할 수 있습니다. 체내의에서는 단백질이 다른 단백질과 재능기부 결합해야 효소나 항체, 신호물질처럼 실제로 생리 기능을 하기 덕분에 그 결합 모습를 알아내는 일이 더욱 중요해요.

베이커 교수팀은 딥마인드와 달리 로제타폴드의 소스코드를 코드 공유 플랫폼 '깃허브'에 공개했었다. 현재까지 전세계 실험팀 160여 곳에서